大家好，感谢邀请，今天来为大家分享一下蛋白质变性（蛋白质变性的本质是什么）的问题，以及和蛋白质变性（蛋白质变性的本质是什么）的一些困惑，大家要是还不太明白的话，也没有关系，因为接下来将为大家分享，希望可以帮助到大家，解决大家的问题，下面就开始吧！
蛋白质胶体颗粒的稳定性，受制于这两点！
有粉丝邀请回答：“蛋白质形成的胶体颗粒在pH值多少时不稳定?”，如下：
这个问题涉及的知识点是蛋白质等电点及其胶体性质。
蛋白质等电点：
大家都清楚，蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，蛋白质具有两性电离性质，即蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定pH下都可解离成带电荷的基团，如谷氨酸和天冬氨酸残基中的γ-羧基和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基的胍基、组氨酸残基的咪唑基等，在一定pH条件下，可解离成带负电荷或正电荷的基团。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成的正离子、负离子相等，净电荷为零，成为兼性离子，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点 （pI）。当溶液的pH大于某一蛋白质的pI时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之，带正电荷。
人体中，大多数蛋白质的pI接近pH5.0，因此，在人体体液pH7.4的环境中，大多蛋白质解离成阴离子。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，如鱼精蛋白、组蛋白，其pI偏于碱性，这样的蛋白质称为碱性蛋白质。反之，含酸性氨基酸较多的蛋白质，如胃蛋白酶、丝蛋白，其pI偏于酸性，这样的蛋白质称为酸性蛋白质。
蛋白质的胶体性质：
蛋白质属于生物大分子，分子量自1万至100万，分子直径为 1~100 nm，为胶体范围，因此，蛋白质溶液为胶体。
维持蛋白质胶体稳定的因素主要有以下两个：
一是水化膜：蛋白质颗粒表面多为亲水基团，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒之间的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。
二是颗粒表面电荷：在不同pH下，蛋白质颗粒表面带有电荷，避免蛋白质颗粒聚集，从而使蛋白质胶体颗粒稳定。
若除去这两个稳定因素，蛋白质易从溶液中聚沉析出，如下图所示，酸性条件下，溶液的pH小于蛋白质的pI，蛋白质带正电荷，脱水后，呈带正电荷的蛋白质，同样，在碱性条件下，蛋白质带负电荷。调整pH 至蛋白质pI时，蛋白质不带电荷，脱去水化层后，蛋白相互聚集，就会形成不稳定的蛋白而聚沉析出。
蛋白质胶体颗粒的不稳定形式：
不稳定蛋白质主要以三种形式存在，即变性、沉淀和凝固。
* 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，有序的空间结构变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。蛋白质变性的本质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
造成蛋白质变性的因素有辐射、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等物理、化学因素 。
* 蛋白质沉淀：蛋白质变性后，蛋白疏水侧链暴露在外，使肽链相互缠绕聚集，从而从溶液中聚沉析出，这种现象称为蛋白质沉淀。
注意：变性的蛋白质易于沉淀，但有时蛋白质发生沉淀，不一定变性。
* 蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用变性后的絮状物加热后，可变成比较坚固的凝块，此凝块不能再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用，是不可逆的变性。
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第二章 糖类化学
一、名词解释
糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：
糖主要可分为以下四大类：
① 单糖：葡萄糖、果糖
② 寡糖：二糖、三糖等
③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素
④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物
糖脂 ：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白 ：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖,是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其 性质与多糖更为接近。
第三章 蛋白质
一、名词解释
蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8种。（记忆口诀：假设来写一本书）
氨基酸的等电点：在一定pH值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素—如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例： 1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性—蛋白质变性的可逆性
*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；
*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
二、简述题
1、简述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系—— 一级结构是空间构象的基础 。
由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同。
由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其 “关键”部分结构相同，其功能也相同；“关键”部分改变，其功能也随之改变。
蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质特定的空间结构（构象）显示出特定的功能。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它们的生物活性。天然构象如发生破坏性的变化，蛋白质的生物活性就会丧失，此即蛋白质的变性。
变构效应也说明了蛋白质空间结构改变与功能变化之间的密切关系。
2、蛋白质二级结构有哪几种类型？
蛋白质的二级结构主要包括a-螺旋、b-折叠、b-转角及无规卷曲等四种类型。其中，a-螺旋和b-折叠是最主要的两种类型。
3、蛋白质变性、沉淀与凝固之间的关系如何？
变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都发生变性。
蛋白质的凝固作用—加热使蛋白质变性并凝聚成比较坚固的块状称为凝固，凝固的蛋白质一定发生了变性。蛋白质凝块不易再溶于强酸和强碱溶液中。
补充知识：
n 蛋白质分子一共有四级结构，一级结构为基本结构，二、三、四级结构都属于空间结构即构象。
n 构象是由于蛋白质分子中单键的旋转所形成。
蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间排布，不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
a) 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
b) 肽键平面—由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面，或（酰胺平面，肽单元）。
c) 肽键平面是蛋白质二级结构的基础。
蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
d) 三级结构=主链构象+侧链构象
e) 蛋白质分子至少要具备三级结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、Van der Waals力和二硫键等。
有的蛋白质由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成，其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位。各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构。
n 蛋白质元素组成的特点：在不同蛋白质样品中，N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
蛋白质含量 (g%) = 含氮量(g%)×6.25 ★（凯氏定氮法）
蛋白质的颜色反应
n 茚三酮反应：蛋白质经水解产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
n 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
第四章 酶
一、名词解释
酶的活性中心：
同工酶：
酶原激活：
Km：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。可近似表示酶对底物的亲和程度。
二、问答题
1.酶的催化作用有哪些特点？影响酶促反应的因素有哪些？
2.简述酶竞争性抑制的特点与磺胺类药物的作用机理。
3.简述酶原激活的机制与意义。
4.举例说明同工酶在临床疾病诊断上的意义。
补充知识：
第七章 生物氧化
一、名词解释：
生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解为H2O和CO2，并逐步释放出能量的过程称为生物氧化。
呼吸链：电子传递链是由定位于线粒体内膜上的一组递氢体和递电子体按一定顺序排列组成的连续酶促反应体系。由于该体系与细胞呼吸有关，故又称呼吸链。
氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
二、简答题：
1、线粒体内有哪两条重要的呼吸链？
1.NADH氧化呼吸链： NADH →复合体Ⅰ→COQ →复合体Ⅲ
→Cytc →复合体Ⅳ→O2
2.琥珀酸氧化呼吸链(FADH2氧化呼吸链)： 琥珀酸 →复合体Ⅱ →COQ →复合Ⅲ
→Cytc →复合体Ⅳ→O2
2、体内生成ATP的方式有哪几种？最重要的是哪种？
a底物水平磷酸化
在底物转变为产物的过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能磷酸键，后者使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
b氧化磷酸化
在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
最重要的是氧化磷酸化。
3、组成呼吸链的递氢体和电子体有哪些？其中细胞色素的排列顺序如何？
递氢体：NAD＋，NADP＋，FMN，FAD，辅酶Q
递电子体：铁硫蛋白、细胞色素
细胞色素排列顺序：细胞色素b，细胞色素c1，细胞色素c，细胞色素aa3
4、呼吸链抑制剂与解偶联剂有何区别？
n 能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为呼吸链抑制剂。
n 不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP磷酸化的药物或毒物称为解偶联剂。
补充知识：
生物氧化酶类–氧化酶和脱氢酶
n 氧化酶: 以氧为受氢体，生成水。如细胞色素氧 化酶、 过氧化氢酶等。
n 脱氢酶: ﹡需氧脱氢酶是以FMN或FAD为辅基，以氧为受氢体生成过氧化氢。如氨基酸氧化酶、醛脱氢酶等;
﹡不需氧脱氢酶以NAD+或NADP+以及FMN或FAD作为受氢体的一类酶。如乳酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶等。
氧化酶类: 催化代谢物脱氢，将氢直接交给氧生成水。
需氧脱氢酶类：催化代谢物脱氢，直接将氢传给氧生成H2O2
辅基：FMN或FAD
不需氧脱氢酶类：催化代谢物脱氢，将脱下的氢经一系列传递体的传递交给氧，生成水。
辅酶：NAD+或NADP+；FMN或FAD
高能磷酸化合物
n 机体内有许多磷酸化合物如ATP、GTP、UTP、CTP、3-磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸、磷酸肌酸等，它们的磷酸基团水解时，都可释放出大量的能量。一般将水解时释放20.9千焦／mol以上能量的称为高能化合物。如ATP水解生成ADP时，可释放30.5千焦／mol的能量。
n 电子传递链的组成—五类递氢体或递电子体
﹡尼克酰胺脱氢酶类
﹡黄素脱氢酶类
﹡铁硫蛋白类
﹡辅酶Q
﹡细胞色素类
上述除辅酶Q和细胞色素C外，其他组分构成四种酶复合体，分别是复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。它们都镶嵌在线粒体内膜上。
（一）尼克酰胺脱氢酶类
n 尼克酰胺脱氢酶类以NAD+和NADP+为辅酶。
n NAD+或NADP+与代谢物脱下的氢结合而还原成NADH或NADPH 。当有受氢体存在时，NADH或NADPH上的氢可被脱下而氧化为NAD+或NADP+。
n NAD+、NADP+是递氢体和递电子体。
（二）黄素脱氢酶类
n 黄素脱氢酶类是以FMN或FAD作为辅基。
FMN或FAD与酶蛋白结合是较牢固的。这些酶所催化的反应是将底物脱下的一对氢原子直接传递给FMN或FAD而形成FMNH2或FADH2。
FMN、FAD是递氢体。
（三）铁硫蛋白类
n 铁硫蛋白类的活性部分含有两个活泼的硫和两个铁原子。铁硫蛋白在线粒体内膜上与黄素酶或细胞色素形成复合物。它们的功能是以铁的可逆氧化还原反应传递电子，铁硫蛋白是单电子传递体。
（四）辅酶Q
n 辅酶Q（COQ）是一类脂溶性的化合物，因广泛存在于生物界，故又名泛醌。其分子中的苯醌结构能可逆地加氢和脱氢，故辅酶Q也属于递氢体。
（五）细胞色素类
n 细胞色素是一类以血红素（或铁卟啉）作为辅基的电子传递体的总称，包括细胞色素b、c1、c、aa3。细胞色素作为电子载体传递电子的方式是通过其血红素辅基中铁原子的还原态(Fe2+)和氧化态(Fe3+)之间的可逆变化，细胞色素是单电子传递体。
呼吸链的基本组成成分
n 呼吸链由一系列酶蛋白及其辅酶构成，后者参与递氢或递电子，其基本组成成分包括：
1、NAD+和NADP+
2、FAD和FMN
3、辅酶Q
4、铁硫蛋白
5、细胞色素（b、C1、C、a、a3)
氧化磷酸化的偶联部位
1.P/O比值：
n 通过测定在氧化磷酸化过程中，氧的消耗与无机磷酸消耗之间的比例关系，可以反映底物脱氢氧化与ATP生成之间的比例关系。
n 每消耗一摩尔氧原子同时所消耗的无机磷原子的摩尔数称为P/O比值。
自由能变化与ATP的生成部位
n 合成1molATP时，需要提供的能量至少为ΔG0‘=-30.5kJ/mol，相当于氧化还原电位差ΔE0’=0.2V。
n 因此，在NADH氧化呼吸链中有三处可以生成ATP，而在琥珀酸氧化呼吸链中，只有两处可以生成ATP。
ATP/ADP比值
n ATP/ADP比值是调节氧化磷酸化速度的重要因素。
n ATP/ADP比值下降，可致氧化磷酸化速度加快；反之，当ATP/ADP比值升高时，则氧化磷酸化速度减慢。
甲状腺激素
n 甲状腺激素可间接影响氧化磷酸化的速度。
n 机制：甲状腺激素可以激活细胞膜上的Na+,K+-ATP酶，使ATP水解增加，导致
ATP/ADP比值下降，氧化磷酸化速度加快。
ATP与高能化合物
u 高能磷酸键—水解时释放的能量大于21KJ/mol的磷酸酯键，常表示为~P。
u 高能磷酸化合物—含有高能磷酸键的化合物。
ATP是生物界普遍使用的供能物质，是能量的直接供给者，ATP分子中含有两个高能磷酸酐键（A-P～P～P），均可以水解供能。
ATP水解为ADP并供出能量之后，又可通过氧化磷酸化重新合成，从而形成ATP循环。
多磷酸核苷间的能量转移
n 在生物体内，除了可直接使用ATP供能外，还使用其他形式的高能磷酸键供能，如UTP用于糖原的合成，CTP用于磷脂的合成，GTP用于蛋白质和核苷酸的合成等。
磷酸肌酸是能量的一种贮存形式（肌肉和脑组织）
线粒体外NADH的穿梭
n 胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH+H+。
n 这些NADH+H+ 可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATP。
n 转运机制主要有a-磷酸甘油穿梭和苹果酸穿梭 。
磷酸甘油穿梭系统
n 主要存在于脑和骨骼肌中。
n NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，由于经琥珀酸氧化呼吸链进行
氧化磷酸化，故只能产生2分子ATP。
第八章 糖代谢
一、 名词解释：
糖酵解：是指葡萄糖或糖原在缺氧或无氧条件下分解生成乳酸并释放出少量能量的过程。
糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式。
二、 问答题：
1.列表比较糖酵解和糖的有氧氧化两条反应途径的异同点。
糖酵解
糖的有氧氧化
反应条件
缺氧或无氧
有氧
起始物
葡萄糖或糖原
终产物
乳酸
CO2和水
代谢部位
胞液
胞液、线粒体
关键酶
己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶复合体
生成能量
2个ATP
30或32个ATP
生理意义
1、在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。
2、在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径。（红细胞、视网膜、睾丸等）
1、三大营养物质的共同氧化途径。
2、三大物质代谢联系的枢纽。
2.请写出糖异生途径克服糖酵解途径中三个能障相对应的限速酶名称。
己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶
3.为什么说G-6-P是糖代谢各途径的交叉点? (简图）
4.用简图表示简述血糖的来源和去路。
补充知识：
n 糖的生理功能
① 氧化供能：占人体全部供能量的70%。
② 作为结构成分：如生物膜、神经组织等的组分。
③ 作为核酸类化合物的成分：构成核苷酸，DNA，RNA等。
④ 转变为其他物质：转变为脂肪或氨基酸等化合物。
n 糖的消化吸收
人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，以
淀粉为主。
消化部位：主要在小肠，少量在口腔。
吸收部位：主要在小肠上段，以单糖形式被吸收。
第二节 糖的无氧酵解
n 糖的无氧酵解（EMP途径）是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出少量能量的过程。
一、糖酵解的反应过程
n 糖的无氧酵解的全部反应过程在胞液中进行，共有11步反应。
n 无氧酵解代谢的终产物是乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成 2 ATP。
n 糖酵解的全部反应过程可分为活化、裂解、放能和还原四个阶段。其中，活化、裂解、放能三个阶段又可合称为糖酵解途径。
1.活化—3步反应：
⑴ 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖
G G-6-P；
⑵ 6-磷酸葡萄糖异构为6-磷酸果糖；
G-6-P F-6-P
⑶ 6-磷酸果糖再磷酸化为 1,6-二磷酸果糖.
F-6-P F-1,6-BP
2.裂解—2步反应：
⑷ F-1,6-BP 裂解为3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮；
⑸ 磷酸二羟丙酮异构为3-磷酸甘油醛。
3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮可以互变。
3.放能—5步反应：
n 3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应。
(6) 3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油
(7) 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油
(8) 3-磷酸甘油酸 2-磷酸甘油酸
(9) 2-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸
(10)磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸
4．还原—乳酸的生成：
丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH + H+还原为乳酸。
小结：
n 糖的无氧酵解全部反应在胞液中进行。
n 糖的无氧酵解代谢途径可将一分子葡萄糖分解为两分子乳酸，净生成2ATP。
n 糖无氧酵解代谢途径有三个限速酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
二、无氧酵解的调节
糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个限速酶（关键酶）进行变构调节。
1. 己糖激酶（葡萄糖激酶）：
葡萄糖激酶是肝调节葡萄糖吸收的主要的关键酶。
2. 6-磷酸果糖激酶-1：
磷酸果糖激酶-1是调节糖无氧酵解代谢途径的主要因素。
3. 丙酮酸激酶：
三、无氧酵解的生理意义
1、在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。
2、在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径。（红细胞、视网膜、睾丸等）
第三节 糖的有氧氧化
n 概念：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程称为有氧氧化。这是糖氧化的主要方式。
n 绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞的胞液和线粒体内进行。
n 一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生30/32分子ATP。
（一） 丙酮酸的氧化脱羧
n 经脱氢、脱羧、酰化生成乙酰CoA，这是不可逆反应。在线粒体内进行。
丙酮酸脱氢酶复合体：
丙酮酸脱氢酶
※由三种酶组成 硫辛酸乙酰基转移酶
二氢硫辛酸脱氢酶
※五种辅助因子：TPP、NAD+、硫辛酸、FAD、HSCoA
（二）三羧酸循环：
n 三羧酸循环（TAC，柠檬酸循环）是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。
n 三羧酸循环在线粒体中进行。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成10ATP，故此阶段可生成2×10=20分子ATP。
三羧酸循环小结：
1.循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。
2.每完成一次循环，氧化分解掉1乙酰基。
3.有两次脱羧反应，生成2CO2。
4.有四次脱氢反应，生成3NADH + H+和1FADH2。
5.循环中有一次底物水平磷酸化，生成1GTP。
6.有三个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶系。
(三）三羧酸循环的生理意义
① 三大营养物质的共同氧化途径。
②三大物质代谢联系的枢纽
二、有氧氧化与ATP生成
反 应
ATP
第一阶段
两次耗能反应
-2
两次生成ATP的反应
2×2
一次脱氢(NADH+H+)
2×2 或2×3
第二阶段
一次脱氢(NADH+H+)
2×3
第三阶段
三次脱氢(NADH+H+)
2×3×3
一次脱氢(FADH2)
2×2
一次生成ATP的反应
2×1
净生成
36或38
三 、有氧氧化的调节
n 除对酵解途径三个关键酶的调节外，还对丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异
柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶复合体四个关键酶存在调节。
三、有氧氧化的调节
n 第一阶段：见糖无氧酵解的调节。
n 第二阶段：
n 第三阶段：主要通过酶的变构调节控制三个关键酶的活性。
调节有氧氧化第三阶段代谢流量的关键酶主要是异柠檬酸脱氢酶。
第四节 磷酸戊糖途径
n 磷酸戊糖途径：是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖和NADPH + H+等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
n 反应部位：胞浆。
小结：
n 磷酸戊糖途径的代谢起始物是G-6-P，返回的代谢终产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。
n 磷酸戊糖途径在细胞的胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
NADPH/NADP+↑，抑制此酶活性；
NADPH/NADP+↓，激活此酶活性。
磷酸戊糖途径的生理意义：
1.为核酸的生物合成提供磷酸核糖。
2.提供NADPH参与多种代谢反应。
n NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；
n NADPH参与体内羟化反应；
n NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态。
n 维持红细胞膜的完整性（蚕豆病）。
第五节 糖原的合成与分解
n 糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原是糖的贮存形式。
n 糖原分子的直链部分借a-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则借助a-1,6-糖苷键而形成分支。
n 糖原分子只有一个还原端。糖原的合成分解都是在非还原端上进行的。
一、糖原的合成代谢
n UDPG是G的活化形式，是G活性供体。
n 糖原合成中,每增加一个G单位消耗2个~P。
n 糖原合酶 是 关键酶。
二、糖原的分解代谢
n 糖原分解习惯上指肝糖原分解成G。
n 磷酸化酶 是糖原分解的 关键酶。
n 肌肉中无葡萄糖-6-磷酸酶。
n 糖原的G单位酵解净产生3个ATP。
四、糖原合成与分解的生理意义
1. 贮存能量。
2. 调节血糖浓度。
3. 利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。
第六节 糖异生
n 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
n 原料：丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等。
n 部位：主要在肝脏，其次是肾脏。
一、糖异生途径
n 从丙酮酸生成G的具体反应过程称为糖异生途径。基本上是糖酵解的逆过程，但是
糖酵解途径的三个关键酶催化的反应是耗能或产能的不可逆反应，又叫“能障”。需要另外的酶催化绕过这三个能障。
n 糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。
1.丙酮酸羧化支路
① 丙酮酸羧化酶
② 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
2.F-1,6-BP →F-6-P
3.G-6-P →G
四、糖异生的生理意义
1．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。
2．回收乳酸分子中的能量：
n 葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环。
3.维持酸碱平衡：
n 在肾组织细胞中进行的糖异生作用有利于酸性物质的排泄。
第七节 血 糖
n 血液中的葡萄糖称为血糖。
n 正常人空腹血糖浓度为：
3.89～6.11mmol/L（70～100mg%）。
二、血糖水平的调节
（一）器官水平的调节—— 肝脏是体内调节血糖浓度的主要器官。肝脏通过肝糖原的合成分解和糖异生作用维持血糖浓度的恒定。
(二) 激素水平的调节
n 胰岛素：是唯一降血糖的激素。
n 胰高血糖素：是体内主要升高血糖的激素。
n 糖皮质激素：升高血糖的激素。
n 肾上腺素：是强有力的升高血糖激素。主要在应激状态下发挥作用。
三、高血糖与低血糖
临床上因糖代谢障碍可发生血糖水平紊乱。
（一）高血糖：临床上将空腹血糖高于7.2mmol/L称为高血糖。当血糖浓度高于8.89～10.00mmol/L，即超过了肾小管的重吸收能力（肾糖阈），则可出现糖尿。持续性高血糖和糖尿，主要见于糖尿病。
n 高血糖发生的原因及表现：
1.生理性高血糖
2.病理性高血糖
（二）低血糖
空腹血糖浓度低于3.3mmol/L时称为低血糖。
低血糖影响脑组织的正常功能。当血糖水平过低时，就会影响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸，严重时出现昏迷，称为低血糖休克，严重时可导致病人死亡。
n 低血糖的常见原因
1.饥饿或不能进食
2.胰岛β－细胞增生
3.严重肝病
4.内分泌机能异常
5.空腹饮酒
第九章 脂类代谢
一、名词解释：
脂肪动员：储存在脂肪组织中的甘油三酯在脂肪酶的作用下逐步水解生成甘油和脂肪酸，并释放入血以供其它组织细胞氧化利用的过程，称为脂肪动员。
酮体：脂肪酸在肝脏经b-氧化生成的乙酰CoA，在酶的催化下生成乙酰乙酸(约占30%)，β-羟丁酸 (约占70%)和少量的丙酮，三者统称为酮体。
必需脂肪酸：是指机体需要，但自身不能合成，必须由食物提供的多不饱和脂肪酸。
二、问答题：
1.简述血浆脂蛋白的种类（两种分离方法）、生成部位和主要生理功能。
血浆脂蛋白的种类（两种分离方法）：
a) 超速离心法
b) 电泳分离法
血浆脂蛋白生成部位：血浆
血浆脂蛋白主要生理功能：
ü 乳糜微粒（CM） 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯
ü VLDL功能：运输内源性甘油三酯
ü LDL功能：转运内源性胆固醇至肝外
ü HDL功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢
2.简述脂肪酸分解代谢的主要步骤和脂肪酸β-氧化的反应过程。
脂肪酸分解代谢的主要步骤：
a) 脂肪动员
b) 甘油的降解与转化
c) 脂肪酸的氧化分解
脂肪酸β-氧化的反应过程：
a) 脂肪酸的活化（胞液）
b) 脂酰CoA进入线粒体
c) 脂酰CoA的β-氧化
d) 乙酰CoA的彻底氧化
3.胆固醇在体内能转变为哪几种生理活性物质？
a) 转化为胆汁酸
b) 转化为固醇类激素
c) 转化为维生素D3
4.简述脂肪肝形成的原因。
n 卵磷脂合成障碍、TG来源增多、肝功能障碍、酒精中毒、营养过度或缺乏、内分泌紊乱、药物或毒物等等。
补充知识：
脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。
脂肪主要分布于皮下、大网膜、肠系膜和内脏周围等（脂肪库)，其含量受营养状况和活动量的影响而变动较大，故又称为储存脂或可变脂。
类脂主要包括磷脂、糖脂、胆固醇及其酯等。类脂约占体重的5℅，其含量基本不受营养状况及机体活动的影响，故又称固定脂或基本脂。
脂类的生理功能
n 供能贮能。
n 构成生物膜。
n 保温和对内脏与肌肉的缓冲保护作用。
n 协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。（促进儿童智力发育、延缓老人大 脑衰老、降低血液胆固醇浓度等。）
脂肪酸的分类
n 饱和脂肪酸
n 不饱和脂肪酸 单不饱和脂肪酸
多不饱和脂肪酸
n 必需脂肪酸 是指机体需要，但自身不能合成，必须由食物提供的多不饱和脂肪酸（亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、EPA、DHA等）。
第一节 脂肪的分解代谢
n 脂肪动员：储存在脂肪组织中的甘油三酯在脂肪酶的作用下逐步水解生成甘油和脂肪酸，并释放入血以供其它组织细胞氧化利用的过程，称为脂肪动员。
催化脂肪动员的酶称为脂肪酶，包括甘油三酯脂肪酶、甘油二酯脂肪酶和甘油一酯脂肪酶。
甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶，由于该酶受到多种激素的调节，故又称为激素敏感性脂肪酶(HSL)。
甘油的去路
n 甘油直接运至肝、肾、肠等组织。主要在肝进行糖异生。
n 脂肪细胞及骨骼肌等组织因甘油激酶活性很低，故不能很好利用甘油。
脂肪酸的氧化分解
n β-氧化的概念
β-氧化作用是指脂肪酸降解时从α-碳原子与β-碳原子之间断裂，同时β-碳原子被氧化成羧基，从而生成乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。
脂肪酸的β-氧化作用主要发生在线粒体中，生成的乙酰CoA，可进入三羧酸循环（TAC)。
脂肪酸的氧化过程：
n 脂肪酸的活化（胞液）
n 脂酰CoA进入线粒体
在线粒体外生成的脂酰CoA需进入线粒体基质才能被氧化分解，此过程必须要由肉碱来携带脂酰基。
n 脂酰CoA的β-氧化
— 由四个连续的酶促反应组成：① 脱氢； ② 水化； ③ 再脱氢； ④ 硫解。
n 乙酰CoA的彻底氧化
脂肪酸b-氧化生成的乙酰CoA进入三羧酸循环，彻底氧化分解并释放出大量能量，并生成 ATP。
脂肪酸b-氧化要点：
n b-氧化循环过程在线粒体基质内进行；
n b-氧化由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；
n 需要FAD，NAD+，CoA为辅助因子；
n 每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。
脂肪酸分解过程中净生成ATP的数量
n 一次b-氧化可产生（17ATP）：
1 FADH2，可生成 2ATP；
1 NADH+H+，可生成 3ATP；
1 乙酰CoA， 经彻底氧化分解可生成 12ATP。
以16C的软脂酸为例计算（净生成ATP)
7次 b-氧化分解产生：
7 FADH2，生成 14 ATP，
7 NADH+H+ ，生成 21 ATP；
8乙酰CoA可生成 ：12×8 = 96 ATP；
96ATP + 35 ATP = 131 ATP；
131ATP – 2 ATP = 129 ATP。
酮体的生成和利用
n 酮体
脂肪酸在肝脏经b-氧化生成的乙酰CoA，在酶的催化下生成乙酰乙酸(约占30%)，β-羟丁酸 (约占70%)和少量的丙酮，三者统称为酮体。
酮体的生成过程（肝脏）
n 两分子乙酰CoA在乙酰乙酰CoA硫解酶的催化下，缩合生成一分子乙酰乙酰CoA。
n 乙酰乙酰CoA再与1分子乙酰CoA缩合，生成b-羟-b-甲基戊二酸单酰CoA（HMG-CoA）。
n HMG-CoA合酶是酮体生成的关键酶。
n HMG-CoA裂解生成1分子乙酰乙酸和1分子乙酰CoA。
n 乙酰乙酸在b-羟丁酸脱氢酶的催化下，加氢还原为b-羟丁酸。
少量乙酰乙酸可自发脱羧生成丙酮。
酮体的利用（肝外）
肝外组织分解酮体的酶有两种：
n 琥珀酰CoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中）；
n 乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中）。
酮体利用的基本过程
n b-羟丁酸在b-羟丁酸脱氢酶的催化下脱氢，生成乙酰乙酸。
n 乙酰乙酸在琥珀酰CoA转硫酶或乙酰乙酸硫激酶的催化下转变为乙酰乙酰CoA。
n 乙酰乙酰CoA在乙酰乙酰CoA硫解酶的催化下，裂解为两分子乙酰CoA。
生成的乙酰CoA进入三羧酸循环。
酮体生成的特点及生理意义
n 特点：肝内生成，肝外利用。
n 生理意义：
1、在正常情况下，酮体是肝输出能源的一种重要的形式；
2、在饥饿或疾病情况下，酮体可为心、脑等重要器官提供必要的能源。
第二节 脂肪的生物合成
n 合成部位：肝、小肠和脂肪组织是合成脂肪的主要组织器官，其合成部位主要在胞液。
n 合成原料：α-磷酸甘油，脂肪酸(脂酰CoA）
脂肪酸的生物合成
产物：软脂酸
酶：脂肪酸合成酶系
n 软脂酸的合成步骤
乙酰CoA转运出线粒体（柠檬酸—丙酮酸循环）
丙二酸单酰CoA的合成
软脂酸合成的循环过程
丙二酸单酰CoA的合成
n 在关键酶乙酰CoA羧化酶的催化下，将乙酰CoA羧化为丙二酸单酰CoA。
软脂酸合成的循环过程
n 脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一循环反应过程。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。合成反应由脂肪酸合成酶系催化。
n 脂肪酸合成酶系 是一种由1分子脂酰基载体蛋白（ACP）和7种酶单体所构成的多酶复合体。
n 循环反应：缩合反应、还原反应、脱水反应和再还原反应。
n 合成产物为软脂酸。
软脂酸合成的总反应式
1分子乙酰CoA先后与7分子丙二酰CoA在脂酸合成酶系的分子上依次重复进行缩合、还原、脱水和再还原的过程。每重复一次碳链延长2个碳原子。
不饱和脂酸的合成
n 只能合成单不饱和脂酸
n 部位：内质网
n 酶：去饱和酶
甘油三酯的合成代谢过程
n 甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）
甘油二酯途径（肝细胞、脂肪细胞）
第三节 磷脂的代谢
一、甘油磷脂的结构特点和功能
n 甘油磷脂第2位脂酸通常是花生四烯酸。
n 甘油磷脂是极性最强的脂类。是一种两性化合物。
n 甘油磷脂的功能：
1.构成生物膜脂质双分子层；
2.作为乳化剂，促进脂类的消化与转运。
二、甘油磷脂的合成代谢
n 合成部位：肝、肾、肠等组织器官的内质网。
n 合成原料及辅因子：
n
脂酸、甘油 糖代谢
n
多不饱和脂酸 植物油
n
磷酸盐 ATP
n
含氮化合物 食物摄取或体内合成
n CTP：构成活化的中间物
甘油二酯合成途径（卵磷脂和脑磷脂）
CDP-甘油二酯合成途径（心磷脂等）
三、甘油磷脂的降解
n 在各种磷脂酶（PL）的作用下水解。
第四节 胆固醇代谢
n 胆固醇的合成
1.机体内胆固醇来源于食物及自身合成。 胆固醇的合成主要在细胞的胞浆和内质网中进行。肝脏和肠粘膜是其合成的主要场所。
2.胆固醇合成的原料 ：乙酰CoA、 NADPH、ATP等。
3.HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶
胆固醇合成的基本过程
n 胆固醇的合成一般分为以下三个阶段：
1.乙酰CoA缩合生成甲羟戊酸（MVA）
2.甲羟戊酸缩合生成鲨烯
3.鲨烯环化为胆固醇
胆固醇合成的调节因素
n 膳食因素的调节
n 胆固醇及其衍生物的变构调节
n 共价修饰调节
激素的调节等
胆固醇在体内的代谢转变
n 转化为胆汁酸: 胆酸和鹅脱氧胆酸。
n 转化为类固醇激素: 肾上腺皮质激素、雄激素和雌激素。
n 转化为维生素D3：Vit-D3在肝被羟化为25-(OH) D3，再在肾被羟化为1,25-(OH)2 D3。
第五节 血脂与血浆脂蛋白代谢
n 血脂 血浆中所含脂类物质统称为血脂，包括：
① 甘油三酯及少量甘油二酯和甘油一酯；
② 磷脂（PL），主要是卵磷脂，少量溶血磷脂酰胆碱，磷脂酰乙醇胺及神经磷脂等；
③ 胆固醇（Ch）及胆固醇酯（ChE）；
④ 自由脂肪酸（FFA）。
血浆脂蛋白的分类、组成及结构
n 血浆脂蛋白的分类
1．电泳分类法（电泳迁移率）：
乳糜微粒 → b-脂蛋白 → 前b-脂蛋白 → a-脂蛋白
2.超速离心法（脂蛋白密度）：
CM → VLDL → LDL → HDL
血浆脂蛋白的组成
n 血浆脂蛋白：由载脂蛋白(apo) 、甘油三酯(TG)、磷脂(PL)、胆固醇(Ch)及其酯(ChE)等所组成。
n 不同脂蛋白仅有含量上的差异而无本质上的不同。
血浆脂蛋白的组成特点
n 乳糜微粒中，含 TG 90%以上；
n VLDL中的 TG 也达50%以上；
n LDL主要含 Ch 及 ChE，约占40%～50%；
n HDL中载脂蛋白（主要为apoAⅠ）的含量则占50%，此外，Ch、ChE 及 PL的含量也较高。
血浆脂蛋白的结构特点：
n 血浆脂蛋白颗粒通常呈球形。
n 各种脂蛋白的结构十分类似，其颗粒外层为亲水的载脂蛋白和磷脂的极性部分组成，载脂蛋白和磷脂的疏水部分则伸入到内部，而疏水的甘油三酯和胆固醇则被包裹在内部。
血浆脂蛋白的来源、功能与代谢
乳糜微粒（CM）代谢小结
ì 合成部位：小肠粘膜细胞
ì 主要物质：甘油三酯约90%
ì 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯
ì 半衰期短，空腹血浆不含CM
ì CM↑，高脂血症，血浆浑浊
VLDL代谢小结
ì 合成部位：肝脏，主要由肝细胞合成，分泌入血
ì 主要物质：甘油三酯约60%
ì 功能：运输内源性甘油三酯
ì VLDL↑，高脂蛋白血症
LDL代谢小结
ì 合成部位：血浆中VLDL转变而来
ì 主要物质：胆固醇酯50%
ì 功能：转运内源性胆固醇至肝外
ì 正常人空腹血浆的主要脂蛋白
ì LDL↑，可引起动脉粥样硬化，称为 动脉粥样硬化危险因子。
HDL代谢小结
ì 合成部位：肝脏、小肠
ì 主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E
ì 功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢
ì HDL：有抗动脉粥样硬化的作用，称为抗动脉粥样硬化因子。
第六节 常见的脂类代谢紊乱
n 高脂血症与高脂蛋白血症
n 酮血症
n 脂肪肝
n 动脉粥样硬化
n 肥胖症
高脂蛋白血症
n 血脂高于正常值的上限为高脂血症，即高脂蛋白血症。
n 高脂蛋白血症分为六型。
n 高脂血症可分为原发性和继发性两大类。
﹡原发性：遗传基因缺陷、家族史、肥胖等
﹡继发性：糖尿病、肾病、甲状腺功能减退等
n 易引起心血管疾病
肥胖症
n 肥胖症：全身性脂肪堆积过多，导致体内一系列病理生理变化。
n 肥胖度的衡量标准：体重指数
BMI = 体重（kg）/ 身高2（M2）
24~26：轻度肥胖
26~28：中度肥胖
＞28：重度肥胖
n 肥胖症常伴有高血糖、高血脂、高血压、高胰岛素血症
脂肪肝
n 脂肪肝：是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。脂肪肝属可逆性疾病，早期诊断并及时治疗常可恢复正常。
n 脂肪肝形成的原因：卵磷脂合成障碍、TG来源增多、肝功能障碍、酒精中毒、营养过度或缺乏、内分泌紊乱、药物或毒物等等。
n 机制：TG升高 占据肝细胞空间 肝功能下降 肝细胞坏死 结缔组织增多 肝硬化
酮血症：
n 酮血症：在饥饿、高脂低糖及糖尿病时，脂肪动员加强，肝中酮体生成过多，超过肝外组织利用能力，引起血中酮体升高。
血中酮体浓度过高时，可导致血液pH减小，代谢性酸中毒
第十章 蛋白质的营养作用和氨基酸代谢
一、名词解释：
n 必需氨基酸：人体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，共8种：
赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸
一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团。
二、问答题：
1、体内氨基酸脱氨基方式有哪几种？其中最主要的是哪一种？
氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用
在上述几种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重要。
2用简图表示血氨的来源与去路
3、简述鸟氨酸循环的主要步骤、尿素生成的原料和尿素生成的意义。
鸟氨酸循环包括以下五个阶段：
1.氨基甲酰磷酸的合成
2.瓜氨酸的合成
3.精氨酸代琥珀酸的合成
4.精氨酸代琥珀酸的裂解
5.精氨酸的水解
尿素生成的原料：氨、天冬氨酸、CO2、ATP
尿素生成的意义：把有毒的溶解性弱的NH3转变为无毒、溶解性强的尿素，由肾脏经尿排出体外。
补充知识：
第一节 蛋白质的营养作用
n 蛋白质的生理功能
1.构成组织细胞的基本组成成分；
2.参与组织细胞的更新和修补；
3.参与物质代谢及生理功能的调控，如酶、蛋白类激素等；
4.氧化供能；
5.其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。
n 蛋白质的生理需要量：
成人每日最低需要量： 30～50g/d
我国营养学会推荐：成人每日需要量为80g/d
人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮终产物的形式排出体外；同时每日须从食物中摄取一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。
氮平衡
n 由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。
n 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种状态就称为氮平衡。
蛋白质的营养价值及互补作用
n 评定食物蛋白质的营养价值包括以下三个方面因素：
1.食物蛋白质的含量。
2.食物中蛋白质的消化率。
3.食物中蛋白质的利用率，也称蛋白质的生理价值或生物价，主要指蛋白质中必需氨基酸的种类、含量与比例。
必需氨基酸与蛋白质的互补作用
n 必需氨基酸 人体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，共8种：
赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸
苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸
n 蛋白质的互补作用 将数种营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互相补充，从而可提高食物蛋白质的营养价值。
氨基酸静脉营养与临床应用
概念：是指通过静脉输入形式提供机体生理上蛋白质营养需要的氨基酸制剂。
氨基酸制剂的种类
1、水解蛋白质注射液
2、结晶氨基酸混合液
选用原则
1、 营养型氨基酸制剂
2、 特殊用途的氨基酸制剂
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
n 蛋白质的消化—主要的酶类
1.胃蛋白酶
2.胰液中的蛋白酶：
内肽酶：胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶
外肽酶：羧基肽酶A和羧基肽酶B
3.小肠粘膜细胞中的氨基肽酶和二肽酶。
氨基酸的吸收
n 主要吸收部位：小肠
n 吸收机制— aa运载蛋白
中性氨基酸运载蛋白
碱性氨基酸运载蛋白
酸性氨基酸运载蛋白
亚氨基酸运载蛋白
n g-谷氨酸循环
氨基酸代谢库
n 食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）和体内组织蛋白质降解生成的
氨基酸以及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，称为氨基酸代谢库。
蛋白质的腐败作用
n 蛋白质的腐败作用: 是指大肠中的细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用。
n 腐败作用包括：水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、尸胺、酪胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等,大部分随粪便排出。
n 小部分有毒物质被吸收后在肝脏解毒。
第三节 蛋白质的酶促降解
n 蛋白水解酶可分为内肽酶（肽链内切酶）和端肽酶（肽链端解酶）两大类。
n 内肽酶：水解蛋白质和多肽链内部的肽键，形成各种短肽，具有底物专一性 。
n 端肽酶 ：从肽链的一端开始水解，将氨基酸一个一个地从多肽链上切下来。根据其功能不同可分为氨肽酶、羧肽酶和二肽酶。
第四节 氨基酸的一般代谢
一、脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
2、转氨基作用
3、联合脱氨基作用
在上述几种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重要。
﹡氧化脱氨基作用
n 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。
其中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不需酶的催化。
催化氧化脱氨基的酶
n L-氨基酸氧化酶：是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基，脱下的氢原子交给
O2，生成H2O2。但该酶活性不高，在各组织器官中分布局限，因此作用不大。
n L-谷氨酸脱氢酶： 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH或NADPH可进入呼吸链产生ATP。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。
﹡转氨基作用
n 转氨基作用由转氨酶催化，将a-氨基酸的氨基转移到a-酮酸酮基的位置上，生成相应的a-氨基酸，而原来的a-氨基酸则转变为相应的a-酮酸。
重要的转氨酶
1.丙氨酸氨基转移酶（ALT)：在肝中活性较高，故患肝病时，可引起血清中ALT活性明显升高。
2.天冬氨酸氨基转移酶（AST）：在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。
﹡联合脱氨基作用
n 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为a-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
n 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
﹡嘌呤核苷酸循环
n 嘌呤核苷酸循环 是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。
n 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。
二、氨（NH3）的代谢
n 氨具有毒性，血氨过高，可引起脑功能紊乱，与肝性脑病的发病有关。
n 正常人血液中氨的浓度很低，一般不超过60mmol/L。
n 体内代谢产生的氨或经肠道吸收的氨主要在肝脏合成尿素而解毒。
﹡氨在血中的转运：丙氨酸-葡萄糖循环
﹡氨在血中的转运：谷氨酰胺的运氨作用
﹡氨的主要去路—鸟氨酸循环
n NH3的主要代谢去路是在肝脏生成尿素。
n 尿素无毒性，水溶性强，可由肾脏经尿排出 。
n 尿素在体内的合成过程称鸟氨酸循环 。
鸟氨酸循环包括以下五个阶段：
1.氨基甲酰磷酸的合成
2.瓜氨酸的合成
3.精氨酸代琥珀酸的合成
4.精氨酸代琥珀酸的裂解
5.精氨酸的水解
尿素合成的特点：
1.合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行；
2.合成一分子尿素需消耗4分子ATP；
3.精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶；
4.尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。
三、a-酮酸的代谢
第五节 氨基酸的特殊代谢
一、脱羧基作用
氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
n 胺是体内的生理活性物质，主要在肝中代谢。
酸可由尿液排出，也可再氧化为CO2和H2O。
1.g-氨基丁酸的生成
n g-氨基丁酸（GABA）是一种抑制性神经递质，由L-谷氨酸脱羧而产生。反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，该酶在脑及肾中活性很高。
2. 5-羟色胺的生成
n 5-羟色胺（5-HT）也是一种重要的神经递质，在外周具有强烈的缩血管作用。
n 5-羟色胺的合成原料是色氨酸。
3.牛磺酸
4.组胺的生成
n 组胺 由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管
作用。
组氨酸 组胺
5.多胺的生成
n 精脒和精胺 均属于多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。
n 多胺合成的原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。
二、一碳单位的代谢
n 一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团。
n 常见的一碳单位有：甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）
甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）等。
n 常见的载体：四氢叶酸（FH4）。
常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物
1.N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO FH4）
2.N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4）
3.N5,N10-亚甲基四氢叶酸 （N5,N10-CH2-FH4）
4.N5,N10-次甲基四氢叶酸 （N5,N10=CH-FH4）
5.N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）
三、含硫氨基酸的代谢
（一）S-腺苷蛋氨酸循环
n 蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。
n 甲基供体的活性形式为S-腺苷蛋氨酸。
n SAM也是一碳单位衍生物，其载体是S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。
（二）肌酸的合成
n 肌酸在骨骼肌和大脑细胞中用于合成磷酸肌酸（C~P），后者是能量的贮存形式。
n 合成肌酸的主要器官是肝。
n 肌酸的合成需以甘氨酸、精氨酸为原料，并由SAM提供甲基。
（三）硫酸根的代谢
n 含硫氨基酸包括半胱氨酸和蛋氨酸，其氧化分解均可产生硫酸根。
n 半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。
n 体内代谢产生的硫酸根一部分以无机硫酸盐的形式随尿液排出体外，另一部分则可被活化形成活性硫酸根——PAPS（3¢-磷酸腺苷-5¢-磷酰硫酸）。
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